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Zeitschriftenartikel

A Multiperspective Approach to Solvent Regulation of Enzymatic Activity: HMG‐CoA Reductase

MPG-Autoren
/persons/resource/persons221175

Iglesias-Fernandez,  Javier
Research Group Sánchez-García, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Fakultät für Biologie, Universität Duisburg–Essen;

Muñoz,  Victor
Research Group Sánchez-García, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Fakultät für Biologie, Universität Duisburg–Essen;

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Sokkar,  Pandian
Research Group Sánchez-García, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Fakultät für Biologie, Universität Duisburg–Essen;

/persons/resource/persons101503

Sánchez-García,  Elsa
Research Group Sánchez-García, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Fakultät für Biologie, Universität Duisburg–Essen;

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Zitation

Dirkmann, M., Iglesias-Fernandez, J., Muñoz, V., Sokkar, P., Rumancev, C., von Gundlach, A., et al. (2018). A Multiperspective Approach to Solvent Regulation of Enzymatic Activity: HMG‐CoA Reductase. ChemBioChem: A European Journal of Chemical Biology, 19(2), 153-158. doi:10.1002/cbic.201700596.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0001-63F5-B
Zusammenfassung
3‐Hydroxy‐3‐methylglutaryl–coenzyme A (HMG‐CoA) reductase was investigated in different organic cosolvents by means of kinetic and calorimetric measurements, molecular dynamics simulations, and small‐angle X‐ray scattering. The combined experimental and theoretical techniques were essential to complement each other's limitations in the investigation of the complex interaction pattern between the enzyme, different solvent types, and concentrations. In this way, the underlying mechanisms for the loss of enzyme activity in different water‐miscible solvents could be elucidated. These include direct inhibitory effects onto the active center and structural distortions.