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Zeitschriftenartikel

Inducing high activity of a thermophilic enzyme at ambient temperatures by directed evolution

MPG-Autoren
/persons/resource/persons188663

Li,  Guangyue
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Philipps-Universität Marburg, Fachbereich Chemie;

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Reetz,  Manfred T.
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Philipps-Universität Marburg, Fachbereich Chemie;

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Zitation

Li, G., Maria-Solano, M. A., Romero-Rivera, A., Osuna, S., & Reetz, M. T. (2017). Inducing high activity of a thermophilic enzyme at ambient temperatures by directed evolution. Chemical Communications, (68), 9454-9457. doi: 10.1039/C7CC05377K.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-80EA-E
Zusammenfassung
The long-standing problem of achieving high activity of a thermophilic enzyme at low temperatures and short reaction times with little tradeoff in thermostability has been solved by directed evolution, an alcohol dehydrogenase found in hot springs serving as the catalyst in enantioselective ketone reductions.