Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse
  1. Lokale Tags / 
  2. Datensatz Übersicht

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
Zur Ablage hinzufügen
  Lokale TagsFreigabegeschichteDetailsÜbersicht

Freigegeben
Zeitschriftenartikel

INA complex liaises the F1Fo-ATP synthase membrane motor modules.

MPG-Autoren
Es sind keine MPG-Autoren in der Publikation vorhanden
Externe Ressourcen
Es sind keine externen Ressourcen hinterlegt
Volltexte (beschränkter Zugriff)
Für Ihren IP-Bereich sind aktuell keine Volltexte freigegeben.
Volltexte (frei zugänglich)

2496342.pdf
(Verlagsversion), 2MB

Ergänzendes Material (frei zugänglich)

2496342_Suppl_1.pdf
(Ergänzendes Material), 7MB

2496342_Suppl_2.pdf
(Ergänzendes Material), 249KB

2496342_Suppl_3.xlsx
(Ergänzendes Material), 55KB

2496342_Suppl_4.xlsx
(Ergänzendes Material), 280KB

2496342_Suppl_5.xlsx
(Ergänzendes Material), 228KB

Zitation

Naumenko, N., Morgenstern, M., Rucktäschel, R., Warscheid, B., & Rehling, P. (2017). INA complex liaises the F1Fo-ATP synthase membrane motor modules. Nature Communications, 8: 1237. doi:10.1038/s41467-017-01437-z.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-2699-0
Zusammenfassung
The F1F0-ATP synthase translates a proton flux across the inner mitochondrial membrane into a mechanical rotation, driving anhydride bond formation in the catalytic portion. The complex's membrane-embedded motor forms a proteinaceous channel at the interface between Atp9 ring and Atp6. To prevent unrestricted proton flow dissipating the H+-gradient, channel formation is a critical and tightly controlled step during ATP synthase assembly. Here we show that the INA complex (INAC) acts at this decisive step promoting Atp9-ring association with Atp6. INAC binds to newly synthesized mitochondrial-encoded Atp6 and Atp8 in complex with maturation factors. INAC association is retained until the F1-portion is built on Atp6/8 and loss of INAC causes accumulation of the free F1. An independent complex is formed between INAC and the Atp9 ring. We conclude that INAC maintains assembly intermediates of the F1 F0-ATP synthase in a primed state for the terminal assembly step-motor module formation.