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Serine is a new target residue for endogenous ADP-ribosylation on histones

MPG-Autoren

Leidecker, O.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Bonfiglio, J. J.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Colby, T.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Zhang, Q.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Atanassov, I.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Zaja, R.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Palazzo, L.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Stockum, A.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Ahel, I.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

Matic, I.
Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society;

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Zitation

Leidecker, O., Bonfiglio, J. J., Colby, T., Zhang, Q., Atanassov, I., Zaja, R., et al. (2016). Serine is a new target residue for endogenous ADP-ribosylation on histones. Nature Chemical Biology, 12(12), 998-+. doi:10.1038/nchembio.2180.

Zusammenfassung

ADP-ribosylation (ADPr) is a biologically and clinically important post-translational modification, but little is known about the amino acids it targets on cellular proteins. Here we present a proteomic approach for direct in vivo identification and quantification of ADPr sites on histones. We have identified 12 unique ADPr sites in human osteosarcoma cells and report serine ADPr as a new type of histone mark that responds to DNA damage.