Zusammenfassung
Aus Sarkomzellen wurde das kontraktile Zelleiweiss extrahiert und durch Umfällen und Zentrifugation gereinigt. Sein Anteil am Frischgewicht der Zellen beträgt etwa 0.1–0.2%. Seine Löslichkeit hängt von der Ionenstärke und der Gegenwart von ATP ebenso ab wie die Löslichkeit des Aktomyosin. Wird den Gelen des kontraktilen Zelleiweiss bei Ionenstärken ähnlich 0.1 μ ATP zugesetzt, so schrumpfen sie und superpräciptieren. Das kontraktile Zelleiweiss ist eine ATPase deren Aktivität zwar viel kleiner ist als die ATPase-Aktivität des Aktomyosin, aber ähnlich von der Mg++-Konzentration und der Ionenstärke abhängt und durch die gleichen Gifte unterdrückt wird, die die ATP-Spaltung durch das Aktomyosin aufheben. Die Viskosität der Sole des kontraktilen Zelleiweiss wird durch ATP reversibel erniedrigt-ebenso wie die Viskosität der Sole des Aktomyosin.
Streifen aus glycerin-wasserextrahierten Gewebekulturen entwickeln Spannungen bis 22 g/cm2. Die Spannungen verschwinden und die Modelle erschlaffen ebenso wie Muskelmodelle wenn ihre ATP-Spaltung vergiftet wird.
The contractile protein was extracted from sarcoma cells and purified by precipitation and centrifugation. It accounts for about 0.1–0.2% of the fresh weight of the cells. The solubility depends on the ionic strength and on the presence of ATP just as in the case of actomyosin. If ATP at an ionic strength about 0.1 μ is added to gels of a contractile protein, they shrink and superprecipitate. The contractile protein is an ATPase, the activity of which is much less than that of actomyosin, but similarly depends on the Mg++ concentration and the ionic strength and is inhibited by the same poisons which suppress ATP-splitting by actomyosin. The viscosity of the solution of contractile protein, like that of a solution of actomyosin, is lowered reversibly by ATP.
Fibres from glycerine-water-extracted tissue-cultures develop tensions up to 22 g/cm2. The tensions disappear and the models relax, like muscle-models when their hydrolysis of ATP is inhibited.
La protéine contractile a été extraite des cellules de deux sarcomes et purifiée par précipitation et centrifugation. Elle représente environ 0.1–0.2% du poids frais des cellules. La solubilité dépend de la force ionique et de la présence d'ATP dans la même mesure que celle de l'actomyosine. Si l'on ajoute de l'ATP à un gel de protéine contractile à la force ionique de 0.1 μ, elle se contracte et surprécipite. La protéine contractile est une ATPase, dont l'activité est d'ailleurs beaucoup plus faible que celle de l'actomyosine, mais qui dépend également de la concentration en Mg++ et de la force ionique et qui est inhibée par les mêmes inhibiteurs qui suppriment l'hydrolyse de l'ATP par l'actomyosine. La viscosité d'un sol de la protéine contractile diminue réversiblement en présence d'ATP, de la même façon que celle d'un sol d'actomyosine.
Des filaments préparés à partir de cultures de tissus extraites à l'eau glycérinée développent des tensions atteignant 22 g/cm2. La tension disparaî tet le modèle se relâche comme un modèle musculaire, quand son activité ATPasique est inhibée.
