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Zeitschriftenartikel

Strukturen von Peptidaggregaten erforscht mit dem neuen Freie-Elektronen-Laser des Fritz-Haber-Instituts

MPG-Autoren
http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons21614

Helden,  Gert von
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons22079

Schöllkopf,  Wieland
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons32738

Pagel,  Kevin
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

Externe Ressourcen
Es sind keine Externen Ressourcen verfügbar
Volltexte (frei zugänglich)

2016_MPG_Jahrbuch.pdf
(Verlagsversion), 494KB

Ergänzendes Material (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Ergänzenden Materialien verfügbar
Zitation

Helden, G. v., Schöllkopf, W., & Pagel, K. (2016). Strukturen von Peptidaggregaten erforscht mit dem neuen Freie-Elektronen-Laser des Fritz-Haber-Instituts. Jahrbuch / Max-Planck-Gesellschaft, 9950614. doi:10.17617/1.1I.


Zitierlink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-2140-C
Zusammenfassung
Durch die Kombination von verschiedenen Trennmethoden konnten mithilfe des Freie-Elektronen-Lasers des Fritz-Haber-Instituts Infrarotspektren von größenselektierten Aggregaten von Peptidionen in der Gasphase gemessen werden. Die Spektren erlauben Rückschlüsse auf den Faltungszustand der Peptide, der von helikal zu β-Faltblatt variiert. Dieser Ansatz zur Faltungsbestimmung in Peptid- und Proteinaggregaten könnte zukünftig zum besseren Verständnis von Protein-Fehlfaltung und Aggregation und von den dadurch verursachten Krankheiten beitragen.
The combination of several separation methods with the Fritz Haber Institute free electron laser has allowed to measure infrared spectra of size selected peptide-ion aggregates in the gas phase. The spectra reveal information on the peptides’ folding states, varying between helical and β-sheet. In the future, this approach of determining folding in peptide and protein aggregates can, potentially, contribute to the better understanding of protein misfolding, aggregation and the hereby caused diseases.