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Hochschulschrift

Untersuchungen zur Interaktion von humanem Ras und Rap mit regulatorischen Proteinen

MPG-Autoren

Krämer,  Astrid Ursula
Sonstige Wissenschaftliche Organisationseinheiten, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98738

Wittinghofer,  Alfred
Sonstige Wissenschaftliche Organisationseinheiten, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

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Zitation

Krämer, A. U. (2002). Untersuchungen zur Interaktion von humanem Ras und Rap mit regulatorischen Proteinen. PhD Thesis, Ruhr-Universität Bochum, Bochum.


Zitierlink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0014-0F0F-4
Zusammenfassung
Die vorliegende Dissertation zeigt die Verwendung von kovalent und ortsspezifisch gekoppelten Fluoreszenzsonden an Ras und Rap zur Analyse der Interaktion mit Bindungspartnern. Die fluoreszenten Protein-Varianten wurden auf Signalgebung für die Bindung an Interaktionspartner getestet und die Bindung detailliert charakterisiert. Epac1 ist ein durch cAMP regulierter Guaninnukleotid-Austauschfaktor für die kleine Ras-ähnliche GTPase Rap1. Die Bindung von cAMP und fluoreszenten cAMP-Analoga an die cAMP-Bindungsdomäne wurde mittels Fluoreszenzspektroskopie untersucht. Die Untersuchung der Aktivierung von Epac zeigt, daß Bindung zyklischer Nukleotide und Aktivierung der GEF-Aktivität voneinander entkoppelt werden können. Dies ist die Grundlage zur gezielten Entwicklung spezifischer Inhibitoren (und auch Aktivatoren) von Epac.