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Hochschulschrift

Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden

MPG-Autoren

Wielitzek,  Lilianna
Abt. III: Physikalische Biochemie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98737

Weinhold,  Elmar
Abt. III: Physikalische Biochemie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

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Zitation

Wielitzek, L. (2002). Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden. PhD Thesis, Universität Dortmund, Dortmund.


Zitierlink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0014-0DCA-0
Zusammenfassung
Neben den in DNA natürlich vorkommenden Nukleobasen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin findet man auch die methylierten Basen N6-Methyladenin, N4-Methylcytosin und C5-Methylcytosin. Durch diese Methylierung wird der Informationsgehalt der DNA erhöht und dient verschiedenen Systemen innerhalb der Zelle als Signal. Die Modifikation wird durch DNA-Methyltransferasen (DNA-MTasen) katalysiert. In dieser Arbeit wird die Bindung der Dam DNA-MTase aus Escherichia coli, welche zu der Gruppe der N6-Adenin DNA-MTasen gehört, an DNA charakterisiert. Dieses Enzym bindet dabei als Dimer an die DNA und überträgt die Methylgruppe mittels eines Basenausklapp-Mechanismus. Weiterhin konnte die Dam DNA-MTase kristallisiert werden und der Tyrosinrest des hochkonservierten DPPY-Motivs als an der DNA-Bindung beteiligte Aminosäure identifiziert werden.