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Hochschulschrift

Kristallographische und biochemische Untersuchungen zum Proteinkomplex Ran.RanBP1.RanGAP

MPG-Autoren

Seewald,  Michael J.
Sonstige Wissenschaftliche Organisationseinheiten, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98738

Wittinghofer,  Alfred
Sonstige Wissenschaftliche Organisationseinheiten, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98734

Vetter,  Ingrid R.
Abt. I:Mechanistische Zellbiologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

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Zitation

Seewald, M. J. (2002). Kristallographische und biochemische Untersuchungen zum Proteinkomplex Ran.RanBP1.RanGAP. PhD Thesis, Ruhr-Universität Bochum, Bochum.


Zitierlink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0014-0DA2-8
Zusammenfassung
Die hier vorgestellte Kristallstruktur des ternären Komplexes Ran·RanBP1·RanGAP zeigt das Guaninnukleotid-bindende Protein (GNBP) Ran im Komplex mit RanBP1 und dem GTPase-aktivierenden Protein (GAP) RanGAP. RanGAP besitzt keinen "Arginin-Finger", für den bisher eine universelle Bedeutung für die GAP-stimulierte GTP-Hydrolyse postuliert worden war. Die kinetische Analyse von Proteinmutanten nach Michaelis-Menten stellt heraus, dass die Ausrichtung des Glutamin 69 durch GAP für die 100000-fache Stimulation essentiell ist. Dadurch kann Glutamin 69 das Wassermolekül für den nukleophilen Angriff am Phosphat optimal positionieren. Die kinetische Analyse der Protein-Protein-Interaktionen ergibt, dass RanBP1 nur eine untergeordnete Rolle bei der GTP-Hydrolyse spielt, dass RanGAP und Ran auf einer sehr schnellen Zeitskala interagieren und dass die saure, C-terminale Region von RanGAP nicht für die Bindung an Ran, sondern für die korrekte Ausbildung des mitotischen Spindelapparates bedeutsam ist.