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Zeitschriftenartikel

Structures of RabGGTase-substrate/product complexes provide insights into the evolution of protein prenylation

MPG-Autoren

Guo,  Zhong
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98741

Wu,  Yao-Wen
Abt. III: Physikalische Biochemie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Das,  Debapratim
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Delon,  Christine
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Cramer,  Janina
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Yu,  Shen
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Thuns,  Sandra
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Lupilova,  Nataliya
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98735

Waldmann,  Herbert
Abt. IV: Chemische Biologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98684

Brunsveld,  Luc
Abt. IV: Chemische Biologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98693

Goody,  Roger S.
Abt. III: Physikalische Biochemie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98674

Alexandrov,  Kirill
Abt. III: Physikalische Biochemie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98681

Blankenfeldt,  Wulf
Abt. III: Physikalische Biochemie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Externe Ressourcen
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Ergänzendes Material (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Ergänzenden Materialien verfügbar
Zitation

Guo, Z., Wu, Y.-W., Das, D., Delon, C., Cramer, J., Yu, S., et al. (2008). Structures of RabGGTase-substrate/product complexes provide insights into the evolution of protein prenylation. The EMBO Journal, 27(18): 1, pp. 2444-2456. Retrieved from http://dx.doi.org/10.1038/emboj.2008.164.


Zitierlink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0014-04EB-1
Zusammenfassung
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