de.mpg.escidoc.pubman.appbase.FacesBean
Deutsch
 
Hilfe Wegweiser Impressum Kontakt Einloggen
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT

Freigegeben

Zeitschriftenartikel

Crystal structure of the predicted phospholipase LYPLAL1 reveals unexpected functional plasticity despite close relationship to acyl protein thioesterase

MPG-Autoren

Bürger,  Marco
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Zimmermann,  Tobias J.
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Stege,  Patricia
Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98735

Waldmann,  Herbert
Abt. IV: Chemische Biologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

http://pubman.mpdl.mpg.de/cone/persons/resource/persons98734

Vetter,  Ingrid R.
Abt. I:Mechanistische Zellbiologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society;

Externe Ressourcen
Es sind keine Externen Ressourcen verfügbar
Volltexte (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Volltexte verfügbar
Ergänzendes Material (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Ergänzenden Materialien verfügbar
Zitation

Bürger, M., Zimmermann, T. J., Kondoh, Y., Stege, P., Watanabe, N., Osada, H., et al. (2012). Crystal structure of the predicted phospholipase LYPLAL1 reveals unexpected functional plasticity despite close relationship to acyl protein thioesterase. Journal of Lipid Research, 53(1): 1, pp. 43-50. Retrieved from http://dx.doi.org/10.1194/jlr.M019851.


Zitierlink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0013-FF4C-6
Zusammenfassung
Es ist keine Zusammenfassung verfügbar