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  Malectin: a novel carbohydrate-binding protein of the endoplasmic reticulum and a candidate player in the early steps of protein N-glycosylation

Schallus, T., Jaeckh, C., Feher, K., Palma, A. S., Liu, Y., Simpson, J. C., et al. (2008). Malectin: a novel carbohydrate-binding protein of the endoplasmic reticulum and a candidate player in the early steps of protein N-glycosylation. Molecular Biology of the Cell, 19(8), 3404-3414. doi:10.1091/mbc.E08-04-0354.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-8C42-6 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0000-E3B9-F
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
MolBiolCell_19_2008_3404.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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MolBiolCell_19_2008_3404.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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-
:
MolBiolCell_19_2008_3404_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 2MB
 
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MolBiolCell_19_2008_3404_Suppl.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.molbiolcell.org/content/19/8/3404.full.pdf+html (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
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http://www.molbiolcell.org/content/suppl/2008/06/04/E08-04-0354.DC1/schallus_et_al_supplement.pdf (Ergänzendes Material)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Schallus, Thomas1, Autor           
Jaeckh, Christine, Autor
Feher, Krisztina1, Autor           
Palma, Angelina S., Autor
Liu, Yuhong2, Autor           
Simpson, Jeremy C., Autor
Mackeen, Mukram, Autor
Stier, Gunter1, Autor           
Gibson, Toby J., Autor
Feizi, Ten, Autor
Pieler, Tomas, Autor
Muhle-Goll, Claudia1, Autor           
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              
2Department of Cell Physiology, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497701              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: N-Glycosylation starts in the endoplasmic reticulum (ER) where a 14-sugar glycan composed of three glucoses, nine mannoses, and two N-acetylglucosamines (Glc(3)Man(9)GlcNAc(2)) is transferred to nascent proteins. The glucoses are sequentially trimmed by ER-resident glucosidases. The Glc(3)Man(9)GlcNAc(2) moiety is the substrate for oligosaccharyltransferase; the Glc(1)Man(9)GlcNAc(2) and Man(9)GlcNAc(2) intermediates are signals for glycoprotein folding and quality control in the calnexin/calreticulin cycle. Here, we report a novel membrane-anchored ER protein that is highly conserved in animals and that recognizes the Glc(2)-N-glycan. Structure determination by nuclear magnetic resonance showed that its luminal part is a carbohydrate binding domain that recognizes glucose oligomers. Carbohydrate microarray analyses revealed a uniquely selective binding to a Glc(2)-N-glycan probe. The localization, structure, and binding specificity of this protein, which we have named malectin, open the way to studies of its role in the genesis, processing and secretion of N-glycosylated proteins.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2008-04-062008-05-282008-06-042008-08-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 11
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1091/mbc.E08-04-0354
URI: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18524852
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Molecular Biology of the Cell
  Andere : Mol. Biol. Cell
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: American Society for Cell Biology
Seiten: - Band / Heft: 19 (8) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 3404 - 3414 Identifikator: ISSN: 1059-1524
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954927716372_1