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  Dissecting the molecular organization of the translocon-associated protein complex

Pfeffer, S., Dudek, J., Schaffer, M., Ng, B. G., Albert, S., Plitzko, J. M., et al. (2017). Dissecting the molecular organization of the translocon-associated protein complex. Nature Communications, 8: 14516. doi:10.1038/ncomms14516.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Pfeffer, Stefan1, Autor           
Dudek, Johanna2, Autor
Schaffer, Miroslava1, Autor           
Ng, Bobby G.2, Autor
Albert, Sahradha1, Autor           
Plitzko, Jürgen M.1, Autor           
Baumeister, Wolfgang1, Autor           
Zimmermann, Richard2, Autor
Freeze, Hudson H.2, Autor
Engel, Benjamin D.1, Autor           
Förster, Friedrich1, Autor           
Affiliations:
1Baumeister, Wolfgang / Molecular Structural Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565142              
2external, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: SIGNAL-SEQUENCE RECEPTOR; ENDOPLASMIC-RETICULUM MEMBRANE; IN-SITU; CRYOELECTRON TOMOGRAPHY; SEC61 TRANSLOCON; ER MEMBRANE; CRYO-EM; RIBOSOME; TRAP; RESOLUTIONScience & Technology - Other Topics;
 Zusammenfassung: In eukaryotic cells, one-third of all proteins must be transported across or inserted into the endoplasmic reticulum (ER) membrane by the ER protein translocon. The translocon-associated protein (TRAP) complex is an integral component of the translocon, assisting the Sec61 protein-conducting channel by regulating signal sequence and transmembrane helix insertion in a substrate-dependent manner. Here we use cryo-electron tomography (CET) to study the structure of the native translocon in evolutionarily divergent organisms and disease-linked TRAP mutant fibroblasts from human patients. The structural differences detected by subtomogram analysis form a basis for dissecting the molecular organization of the TRAP complex. We assign positions to the four TRAP subunits within the complex, providing insights into their individual functions. The revealed molecular architecture of a central translocon component advances our understanding of membrane protein biogenesis and sheds light on the role of TRAP in human congenital disorders of glycosylation.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2017-02-20
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: 9
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: ISI: 000394457600001
DOI: 10.1038/ncomms14516
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
  Kurztitel : Nat. Commun.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Nature Publishing Group
Seiten: - Band / Heft: 8 Artikelnummer: 14516 Start- / Endseite: - Identifikator: ISSN: 2041-1723
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/2041-1723