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  Co-translational protein folding: Progress and methods.

Thommen, M., Holtkamp, W., & Rodnina, M. V. (2017). Co-translational protein folding: Progress and methods. Current Opinion in Structural Biology, 42, 83-89. doi:10.1016/j.sbi.2016.11.020.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Thommen, M.1, Autor           
Holtkamp, W.1, Autor           
Rodnina, M. V.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Physical Biochemistry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578598              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Proteins are synthesized as linear polymers and have to fold into their native structure to fulfil various functions in the cell. Folding can start co-translationally when the emerging peptide is still attached to the ribosome and is guided by the environment of the polypeptide exit tunnel and the kinetics of translation. Major questions are: When does co-translational folding begin? What is the role of the ribosome in guiding the nascent peptide towards its native structure? How does translation elongation kinetics modulate protein folding? Here we suggest how novel structural and biophysical approaches can help to probe the interplay between the ribosome and the emerging peptide and present future challenges in understanding co-translational folding.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-12-092017-02
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/j.sbi.2016.11.020
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Current Opinion in Structural Biology
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 42 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 83 - 89 Identifikator: -