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  Probing the role of the proximal heme ligand in cytochrome P450cam by recombinant incorporation of selenocysteine

Aldag, C., Gromov, I. A., Garcia-Rubio, I., von König, K., Schlichting, I., Jaun, B., et al. (2009). Probing the role of the proximal heme ligand in cytochrome P450cam by recombinant incorporation of selenocysteine. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 106(14), 5481-5486. doi:10.1073/pnas.0810503106.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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PNAS_106_2009_5481.pdf (beliebiger Volltext), 770KB
 
Datei-Permalink:
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Name:
PNAS_106_2009_5481.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
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PNAS_106_2009_5481_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 661KB
 
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PNAS_106_2009_5481_Suppl.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.pnas.org/content/106/14/5481.full.pdf (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:
externe Referenz:
https://dx.doi.org/10.1073/pnas.0810503106 (beliebiger Volltext)
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OA-Status:
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http://www.pnas.org/content/106/14/5481/suppl/DCSupplemental (Ergänzendes Material)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Aldag, Caroline, Autor
Gromov, Igar A., Autor
Garcia-Rubio, Ines, Autor
von König, Konstanze1, Autor           
Schlichting, Ilme1, Autor           
Jaun, Bernhard, Autor
Hilvert, Donald, Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: protein engineering; selenocysteine insertion; sequence element; selenoenzyme; stop codon suppression; X-ray crystallography
 Zusammenfassung: The unique monooxygenase activity of cytochrome P450cam has been attributed to coordination of a cysteine thiolate to the heme cofactor. To investigate this interaction, we replaced cysteine with the more electron-donating selenocysteine. Good yields of the selenoenzyme were obtained by bacterial expression of an engineered gene containing the requisite UGA codon for selenocysteine and a simplified yet functional selenocysteine insertion sequence (SECIS). The sulfur-to-selenium substitution subtly modulates the structural, electronic, and catalytic properties of the enzyme. Catalytic activity decreases only 2-fold, whereas substrate oxidation becomes partially uncoupled from electron transfer, implying a more complex role for the axial ligand than generally assumed.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2008-10-172009-02-042009-03-172009-04-07
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 6
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  Kurztitel : PNAS
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : National Academy of Sciences
Seiten: - Band / Heft: 106 (14) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 5481 - 5486 Identifikator: ISSN: 0027-8424
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925427230