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  Structure of Rab GDP-dissociation inhibitor in complex with prenylated YPT1 GTPase

Rak, A., Pylypenko, O., Durek, T., Watzke, A., Kushnir, S., Brunsveld, L., et al. (2003). Structure of Rab GDP-dissociation inhibitor in complex with prenylated YPT1 GTPase. Science, 302(5645), 646-650. doi:10.1126/science.1087761.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002A-0F2A-7 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002A-0F2B-5
Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : Structure of Rab GDP-dissociation inhibitor in complex with prenylated YPT1 GTPase

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:
Science_302_2003_646.pdf (beliebiger Volltext), 571KB
 
Datei-Permalink:
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Science_302_2003_646.pdf
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-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://science.sciencemag.org/content/302/5645/646.full-text.pdf+html (beliebiger Volltext)
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OA-Status:
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https://dx.doi.org/10.1126/science.1087761 (beliebiger Volltext)
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Urheber

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 Urheber:
Rak, Alexey, Autor
Pylypenko, Olena1, Autor           
Durek, Thomas, Autor
Watzke, Anja, Autor
Kushnir, Susanna, Autor
Brunsveld, Lucas, Autor
Waldmann, Herbert, Autor
Goody, Roger S.2, Autor           
Alexandrov, Kirill, Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              
2Emeritus Group Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497712              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Rab/Ypt guanosine triphosphatases (GTPases) represent a family of key membrane traffic regulators in eukaryotic cells whose function is governed by the guanosine diphosphate (GDP) dissociation inhibitor (RabGDI). Using a combination of chemical synthesis and protein engineering, we generated and crystallized the monoprenylated Ypt1:RabGDI complex. The structure of the complex was solved to 1.5 angstrom resolution and provides a structural basis for the ability of RabGDI to inhibit the release of nucleotide by Rab proteins. Isoprenoid binding requires a conformational change that opens a cavity in the hydrophobic core of its domain II. Analysis of the structure provides a molecular basis for understanding a RabGDI mutant that causes mental retardation in humans.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2003-06-092003-09-052003-10-24
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 34
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 665794
DOI: 10.1126/science.1087761
URI: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14576435
URI: http://www.sciencemag.org/cgi/content/full/302/5645/646
Anderer: 6085
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Science
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : American Association for the Advancement of Science
Seiten: - Band / Heft: 302 (5645) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 646 - 650 Identifikator: ISSN: 0036-8075
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/991042748276600_1