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  Improved validation of IDP ensembles by one-bond Cα-Hα scalar couplings.

Gapsys, V., Narayanan, R. L., Xiang, S., de Groot, B. L., & Zweckstetter, M. (2015). Improved validation of IDP ensembles by one-bond Cα-Hα scalar couplings. Journal of Biomolecular NMR, 63(3), 299-307. doi:10.1007/s10858-015-9990-z.

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Öffentlich
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Urheber

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 Urheber:
Gapsys, V.1, Autor           
Narayanan, R. L.2, Autor           
Xiang, S.3, Autor           
de Groot, B. L.1, Autor           
Zweckstetter, M.2, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Computational Biomolecular Dynamics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578573              
2Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
3Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1950286              

Inhalt

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Schlagwörter: Ensemble; Intrinsically disordered protein; NMR; Scalar coupling
 Zusammenfassung: Intrinsically disordered proteins (IDPs) are best described by ensembles of conformations and a variety of approaches have been developed to determine IDP ensembles. Because of the large number of conformations, however, cross-validation of the determined ensembles by independent experimental data is crucial. The (1)JCalphaHalpha coupling constant is particularly suited for cross-validation, because it has a large magnitude and mostly depends on the often less accessible dihedral angle psi. Here, we reinvestigated the connection between (1)JCalphaHalpha values and protein backbone dihedral angles. We show that accurate amino-acid specific random coil values of the (1)JCαHα coupling constant, in combination with a reparameterized empirical Karplus-type equation, allow for reliable cross-validation of molecular ensembles of IDPs.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2015-10-032015-11
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1007/s10858-015-9990-z
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biomolecular NMR
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 63 (3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 299 - 307 Identifikator: -