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  Direct observation of ultrafast collective motions in CO myoglobin upon ligand dissociation

Barends, T. R. M., Foucar, L., Ardevol, A., Nass, K., Aquila, A., Botha, S., et al. (2015). Direct observation of ultrafast collective motions in CO myoglobin upon ligand dissociation. Science, 350(6259), 445-450. doi:10.1126/science.aac5492.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-7387-7 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002A-3129-D
Genre: Zeitschriftenartikel

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Science_epub_2015_492.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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Urheber

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 Urheber:
Barends, Thomas R. M.1, Autor           
Foucar, Lutz1, Autor           
Ardevol, Albert, Autor
Nass, Karol1, Autor           
Aquila, Andrew, Autor
Botha, Sabine1, Autor           
Doak, R. Bruce1, Autor           
Falahati, Konstantin, Autor
Hartmann, Elisabeth1, Autor           
Hilpert, Mario1, Autor           
Heinz, Marcel, Autor
Hoffmann, Matthias C., Autor
Köfinger, Jürgen, Autor
Koglin, Jason E., Autor
Kovácsová, Gabriela1, Autor           
Liang, Mengning, Autor
Milathianaki, Despina, Autor
Lemke, Henrik, Autor
Reinstein, Jochen1, Autor           
Roome, Christopher M.1, Autor           
Shoeman, Robert L.1, Autor           Williams, Garth J., AutorBurghardt, Irene, AutorHummer, Gerhard, AutorBoutet, Sébastien, AutorSchlichting, Ilme1, Autor            mehr..
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The hemoprotein myoglobin is a model system to study protein dynamics. We used time-resolved serial femtosecond crystallography at an x-ray free-electron laser to resolve the ultrafast structural changes taking place in the carbonmonoxy myoglobin complex upon photolysis of the Fe-CO bond. Structural changes appear throughout the protein within 500 fs with the C-, F- and H-helices moving away from the heme and the E- and A-helices moving toward it. These collective movements are predicted by quantum mechanics/molecular mechanics simulations. Together with the observed oscillations of residues contacting the heme, the calculations support predictions that an immediate collective response of the protein takes place upon ligand dissociation due to coupling of vibrational modes of the heme to global modes of the protein.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2015-05-122015-08-262015-09-102015-10-23
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 10
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1126/science.aac5492
URI: http://www.sciencemag.org/content/early/2015/09/09/science.aac5492.abstract
URI: http://www.sciencemag.org/content/early/2015/09/09/science.aac5492.full
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Science
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : American Association for the Advancement of Science
Seiten: - Band / Heft: 350 (6259) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 445 - 450 Identifikator: ISSN: 0036-8075
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/991042748276600_1