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  Toward the functional oligomerization state of tryptophan-rich sensory proteins.

Jaremko, L., Jaremko, M., Becker, S., & Zweckstetter, M. (2014). Toward the functional oligomerization state of tryptophan-rich sensory proteins. Protein Science, 23(8), 1154-1160. doi:10.1002/pro.2487.

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Urheber

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 Urheber:
Jaremko, L.1, Autor           
Jaremko, M.1, Autor           
Becker, S.1, Autor           
Zweckstetter, M.2, Autor           
Affiliations:
1Department of NMR Based Structural Biology, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578567              
2Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              

Inhalt

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Schlagwörter: mitochondria; membrane protein; receptor; structure; oligomerization
 Zusammenfassung: A conserved family of tryptophan-rich sensory proteins (TspO) mediates the transport of heme degradation intermediates across membranes. In eukaryotes, the homologous mitochondrial translocator protein (TSPO) binds cholesterol and radioligands as monomer. On the basis of the mammalian TSPO structure, bioinformatic analysis, and a 10 Å resolution electron microscopy map of TspO from Rhodobacter sphaeroides, we developed a model of the tertiary and quaternary structure of TspO that is in agreement with available mutagenesis data. Our study provides insight into the conformational basis for the restricted interaction of bacterial TspO with radioligands and the functional oligomerization state of bacterial TspO proteins.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2014-05-102014-08
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/pro.2487
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Protein Science
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 23 (8) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1154 - 1160 Identifikator: -