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  The structure of a transient complex of a nonribosomal peptide synthetase and a cytochrome P450 monooxygenase

Haslinger, K., Brieke, C., Uhlmann, S., Sieverling, L., Süssmuth, R. D., & Cryle, M. (2014). The structure of a transient complex of a nonribosomal peptide synthetase and a cytochrome P450 monooxygenase. Angewandte Chemie International Edition: a journal of the Gesellschaft Deutscher Chemiker, 53(32), 8518-8522. doi:10.1002/anie.201404977.

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AngewChemIntEd_53_2014_1 – 6.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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AngewChemIntEd_53_2014_1 – 6.pdf
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OA-Status:
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201404977/pdf (beliebiger Volltext)
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http://dx.doi.org/10.1002/anie.201404977 (beliebiger Volltext)
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Urheber

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 Urheber:
Haslinger, Kristina1, Autor           
Brieke, Clara1, Autor           
Uhlmann, Stefanie, Autor
Sieverling, Lina1, Autor           
Süssmuth, Roderich D., Autor
Cryle, Max1, 2, Autor           
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              
2Cytochrome P450, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, Jahnstrasse 29, 69120 Heidelberg, DE, ou_1497697              

Inhalt

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Schlagwörter: bioorganic chemistry; biosynthesis; metalloenzymes; protein–protein interactions; structural biology
 Zusammenfassung: Studying the interplay between nonribosomal peptide synthetases (NRPS), a major source of secondary metabolites, and crucial external modifying enzymes is a challenging task since the interactions involved are often transient in nature. By applying a range of synthetic inhibitor-type compounds, a stabilized complex appropriate for structural analysis was generated for such a tailoring enzyme and an NRPS domain. The complex studied comprises an NRPS peptidyl carrier protein (PCP) domain bound to the Cytochrome P450 enzyme that is crucial for the provision of β-hydroxylated amino acid precursors in the biosynthesis of the cyclic depsipeptide skyllamycin. The structure reveals that complex formation is governed by hydrophobic interactions, the presence of which can be controlled through minor alterations in PCP structure that enable selectivity amongst multiple highly similar PCP domains.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2014-05-052014-07-092014-08-04
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: Anderer: 7992
DOI: 10.1002/anie.201404977
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Angewandte Chemie International Edition : a journal of the Gesellschaft Deutscher Chemiker
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 53 (32) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 8518 - 8522 Identifikator: ISSN: 0570-0833
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/110984073528720