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  Three-dimensional structure and stability of the KH domain: molecular insights into the fragile X syndrome

Musco, G., Stier, G., Joseph, C., Castiglione Morelli, M. A., Nilges, M., Gibson, T. J., et al. (1996). Three-dimensional structure and stability of the KH domain: molecular insights into the fragile X syndrome. Cell, 85(2), 237-245. doi:10.1016/S0092-8674(00)81100-9.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Cell_85_1996_237.pdf (beliebiger Volltext), 3MB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
Cell_85_1996_237.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
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Copyright Info:
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Externe Referenzen

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OA-Status:
externe Referenz:
https://doi.org/10.1016/S0092-8674(00)81100-9 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Musco, Giovanna, Autor
Stier, Gunter1, Autor           
Joseph, Catherine, Autor
Castiglione Morelli, Maria Antonietta, Autor
Nilges, Michael, Autor
Gibson, Toby J., Autor
Pastore, Annalisa, Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The KH module is a sequence motif found in a number of proteins that are known to be in close association with RNA. Experimental evidence suggests a direct involvement of KH in RNA binding. The human FMR1 protein, which has two KH domains, is associated with fragile X syndrome, the most common inherited cause of mental retardation. Here we present the three−dimensional solution structure of the KH module. The domain consists of a stable beta alpha alpha beta beta alpha fold. On the basis of our results, we suggest a potential surface for RNA binding centered on the loop between the first two helices. Substitution of a well−conserved hydrophobic residue located on the second helix destroys the KH fold; a mutation of this position in FMR1 leads to an aggravated fragile X phenotype

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1995-11-081996-02-062000-10-031996-04-19
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 9
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 664778
DOI: 10.1016/S0092-8674(00)81100-9
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8612276
Anderer: 7345
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Cell
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Cambridge, Mass. : Cell Press
Seiten: - Band / Heft: 85 (2) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 237 - 245 Identifikator: ISSN: 0092-8674
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925463183