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  A tetrameric complex of membrane proteins in the endoplasmic reticulum.

Hartmann, E., Görlich, D., Kostka, S., Otto, A., Kraft, R., Knespel, S., et al. (1993). A tetrameric complex of membrane proteins in the endoplasmic reticulum. European Journal of Biochemistry, 214(2), 375-381. doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb17933.x.

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1922630.pdf
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Öffentlich
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application/pdf / [MD5]
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Urheber

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 Urheber:
Hartmann, E., Autor
Görlich, D.1, Autor           
Kostka, S., Autor
Otto, A., Autor
Kraft, R., Autor
Knespel, S., Autor
Bürger, E., Autor
Rapoport, T. A., Autor
Prehn, S., Autor
Affiliations:
1Department of Cellular Logistics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578574              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The translocation site (translocon), at which nascent polypeptides pass through the endoplasmic reticulum membrane, contains a component previously called ‘signal sequence receptor’ that is now renamed as ‘translocon-associated protein’ (TRAP). Two glycosylated subunits of the TRAP complex have been identified before (α and β subunits). We now show that the TRAP complex is actually comprised of four membrane proteins (α, β, γ, δ), present in a stoichiometric relation, which are genuine neighbours in intact microsomes. The amino acid sequences of the additional, non-glycosylated subunits were deduced from cloning of the corresponding cDNAs. The δ subunit spans the membrane only once and has its major portion, containing a disulfide bridge, at the lumenal side. The γ subunit is predicted to span the membrane four times.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2005-03-031993-06
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17933.x
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: European Journal of Biochemistry
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 214 (2) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 375 - 381 Identifikator: -