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  Studies on the MxiH protein in T3SS needles using DNP-enhanced ssNMR spectroscopy.

Fricke, P., Demers, J. P., Becker, S., & Lange, A. (2013). Studies on the MxiH protein in T3SS needles using DNP-enhanced ssNMR spectroscopy. ChemPhysChem, 15(1), 57-60. doi:10.1002/cphc.201300994.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Fricke, P.1, Autor           
Demers, J. P.1, Autor           
Becker, S.2, Autor           
Lange, A.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Solid-State NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_persistent35              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: dynamic nuclear polarization; proteins; solid-state nmr; structure elucidation; type-three secretion system
 Zusammenfassung: Bacterial T3SS needles formed by the protein MxiH are studied using DNP-enhanced ssNMR spectroscopy at 14.1 T (600 MHz). This technique provides spectra of good resolution, allowing us to draw conclusions about the protein dynamics. With the obtained signal enhancement, samples of limited quantity now get within reach of ssNMR studies.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2013-11-26
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/cphc.201300994
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: ChemPhysChem
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 15 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 57 - 60 Identifikator: ISSN: 1439-4235