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  The structure of OmCI, a novel Lipocalin inhibitor of the complement system

Roversi, P., Lissina, O., Johnson, S., Ahmat, N., Paesen, G. C., Ploss, K., et al. (2007). The structure of OmCI, a novel Lipocalin inhibitor of the complement system. Journal of Molecular Biology (London), 369(3), 784-793. doi:10.1016/j.jmb.2007.03.064.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0012-A303-5 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0001-4A21-7
Genre: Zeitschriftenartikel

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BOL415.pdf (Verlagsversion), 0B
 
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BOL415.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Chemical Ecology, MJCO; )
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application/octet-stream
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BOL415s1.doc (Ergänzendes Material), 61KB
 
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BOL415s1.doc
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Chemical Ecology, MJCO; )
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Roversi, P., Autor
Lissina, O., Autor
Johnson, S., Autor
Ahmat, N., Autor
Paesen, G. C., Autor
Ploss, K.1, Autor           
Boland, W.1, Autor           
Nunn, M. A., Autor
Lea, S. M., Autor
Affiliations:
1Department of Bioorganic Chemistry, MPI for Chemical Ecology, Max Planck Society, ou_24028              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The complement (C) system is a potent innate immune defence system against parasites. We have recently characterised and expressed OmCI, a 16 kDa protein derived from the soft tick Ornithodoros moubata that specifically binds C5, thereby preventing C activation. The structure of recombinant OmCI determined at 1.9 Å resolution confirms a lipocalin fold and reveals that the protein binds a fatty acid derivative that we have identified by mass spectrometry as ricinoleic acid. We propose that OmCI could sequester one of the fatty acid-derived inflammatory modulators from the host plasma, thereby interfering with the host inflammatory response to the tick bite. Mapping of sequence differences between OmCI and other tick lipocalins with different functions, combined with biochemical investigations of OmCI activity, supports the hypothesis that OmCI acts by preventing interaction with the C5 convertase, rather than by blocking the C5a cleavage site.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2007
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: BOL415
DOI: 10.1016/j.jmb.2007.03.064
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Molecular Biology (London)
  Andere : J Mol Biol
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Academic Press
Seiten: - Band / Heft: 369 (3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 784 - 793 Identifikator: ISSN: 0022-2836
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954922646042