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  Structure and VP16 binding of the Mediator Med25 activator interaction domain

Vojnic, E., Mourão, A., Seizl, M., Simon, B., Wenzeck, L., Larivière, L., et al. (2011). Structure and VP16 binding of the Mediator Med25 activator interaction domain. Nature Structural and Molecular Biology, 18(4), 404-409. doi:10.1038/nsmb.1997.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0015-81BF-6 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-48F2-0
Genre: Zeitschriftenartikel

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1937769.pdf (Verlagsversion), 2MB
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1937769-Suppl.pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.nature.com/nsmb/journal/v18/n4/pdf/nsmb.1997.pdf (Verlagsversion)
Beschreibung:
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OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Vojnic, E., Autor
Mourão, A., Autor
Seizl, M., Autor
Simon, B., Autor
Wenzeck, L., Autor
Larivière, L., Autor
Baumli, S., Autor
Baumgart, K., Autor
Meisterernst, M., Autor
Sattler, M., Autor
Cramer, P.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Molecular Biology, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1863498              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Eukaryotic transcription is regulated by interactions between gene-specific activators and the coactivator complex Mediator. Here we report the NMR structure of the Mediator subunit Med25 (also called Arc92) activator interaction domain (ACID) and analyze the structural and functional interaction of ACID with the archetypical acidic transcription activator VP16. Unlike other known activator targets, ACID forms a seven-stranded β-barrel framed by three helices. The VP16 subdomains H1 and H2 bind to opposite faces of ACID and cooperate during promoter-dependent activated transcription in a in vitro system. The activator-binding ACID faces are functionally required and conserved among higher eukaryotes. Comparison with published activator structures reveals that the VP16 activation domain uses distinct interaction modes to adapt to unrelated target surfaces and folds that evolved for activator binding.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2011-03-062011-04
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/nsmb.1997
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Structural and Molecular Biology
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 18 (4) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 404 - 409 Identifikator: -