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  Kristallographische und biochemische Untersuchungen zum Proteinkomplex Ran.RanBP1.RanGAP

Seewald, M. J. (2002). Kristallographische und biochemische Untersuchungen zum Proteinkomplex Ran.RanBP1.RanGAP. PhD Thesis, Ruhr-Universität Bochum, Bochum.

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Urheber

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 Urheber:
Seewald, Michael J.1, Autor
Wittinghofer, Alfred1, Gutachter           
Vetter, Ingrid R.2, Gutachter           
Affiliations:
1Sonstige Wissenschaftliche Organisationseinheiten, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society, Otto-Hahn-Str. 11, 44227 Dortmund, DE, ou_1753294              
2Abt. I:Mechanistische Zellbiologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society, ou_1753287              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Die hier vorgestellte Kristallstruktur des ternären Komplexes Ran·RanBP1·RanGAP zeigt das Guaninnukleotid-bindende Protein (GNBP) Ran im Komplex mit RanBP1 und dem GTPase-aktivierenden Protein (GAP) RanGAP. RanGAP besitzt keinen "Arginin-Finger", für den bisher eine universelle Bedeutung für die GAP-stimulierte GTP-Hydrolyse postuliert worden war. Die kinetische Analyse von Proteinmutanten nach Michaelis-Menten stellt heraus, dass die Ausrichtung des Glutamin 69 durch GAP für die 100000-fache Stimulation essentiell ist. Dadurch kann Glutamin 69 das Wassermolekül für den nukleophilen Angriff am Phosphat optimal positionieren. Die kinetische Analyse der Protein-Protein-Interaktionen ergibt, dass RanBP1 nur eine untergeordnete Rolle bei der GTP-Hydrolyse spielt, dass RanGAP und Ran auf einer sehr schnellen Zeitskala interagieren und dass die saure, C-terminale Region von RanGAP nicht für die Bindung an Ran, sondern für die korrekte Ausbildung des mitotischen Spindelapparates bedeutsam ist.

Details

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Sprache(n): deu - German
 Datum: 2002-12-09
 Publikationsstatus: Angenommen
 Seiten: 147 pp.
 Ort, Verlag, Ausgabe: Bochum : Ruhr-Universität Bochum
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Art des Abschluß: Doktorarbeit

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle

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