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  Entwicklung eines flexiblen synthetischen Zugangs zu α-Helix-Peptid-Mimetika auf der Basis von Terphenylen zur Inhibierung von Protein-Protein-Wechselwirkungen

Kleineweischede, R. (2004). Entwicklung eines flexiblen synthetischen Zugangs zu α-Helix-Peptid-Mimetika auf der Basis von Terphenylen zur Inhibierung von Protein-Protein-Wechselwirkungen. Diploma Thesis, Universität Dortmund, Dortmund.

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kleineweischede1.pdf (beliebiger Volltext), 27MB
 
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-
Name:
kleineweischede1.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute of Molecular Physiology, MDMP; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
eDoc_access: MPG
Lizenz:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Kleineweischede, Rolf1, Autor
Breinbauer, Rolf-Peter1, Gutachter           
Affiliations:
1Abt. IV: Chemische Biologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society, Otto-Hahn-Str. 11, 44227 Dortmund, DE, ou_1753290              

Inhalt

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Details

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Sprache(n): deu - German
 Datum: 2004-11-10
 Publikationsstatus: Angenommen
 Seiten: pp. 82
 Ort, Verlag, Ausgabe: Dortmund : Universität Dortmund
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: eDoc: 214004
 Art des Abschluß: Diplom

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle

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