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  Phage N15 telomere resolution : target requirements for recognition and processing by the protelomerase

Deneke, J., Ziegelin, G., Lurz, R., & Lanka, E. (2002). Phage N15 telomere resolution: target requirements for recognition and processing by the protelomerase. Journal of Biological Chemistry, 277(12), 10410-10419.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-8C7A-C 版のパーマリンク: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-8C7B-A
資料種別: 学術論文

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作成者

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 作成者:
Deneke, Jan1, 著者
Ziegelin, Günter1, 著者
Lurz, Rudi1, 著者
Lanka, Erich1, 著者
所属:
1Max Planck Society, escidoc:persistent13              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: The Escherichia coli prophage N15 exists as a linear DNA molecule with covalently closed ends. Purified N15 protelomerase TelN is the only protein required to convert circular DNA substrates to the linear form with hairpin termini. Within the center of the telomerase occupancy site tos, the target for TelN is the 56-bp telRL consisting of the central 22-bp palindrome telO and two 14-bp flanking inverted sequence repetitions. DNase I footprinting of TelN-telRL complexes shows a segment of ~50 bp protected by TelN. Surface plasmon resonance studies demonstrate that this extended footprint is caused by two TelN molecules bound to telRL. Stable TelN-target DNA complexes are achieved with telRL; however, the additional sequences of tos stabilize the TelN-target complexes. TelO alone is not sufficient for specific stable complex formation. However, processing can occur, i.e. generation of the linear covalently closed DNA. Within the context of telRL, sequences of telO are involved in specific TelN-telRL complex formation, in processing itself, and/or in recognition of the processing site. The sequence of the central (CG)3 within telO that is part of a 14-bp stretch proposed to have Z-DNA conformation is essential for processing but not for formation of specific TelN-telRL complexes. The concerted action of both TelN molecules at the target site is the basis for telomere resolution. Capturing of reaction intermediates demonstrates that TelN binds covalently to the 3'-phosphoryl of the cleaved strands.

資料詳細

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言語: eng - 英語
 日付: 2002-01-11
 出版の状態: 紙媒体で出版済み
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: -
 識別子(DOI, ISBNなど): eDoc: 24226
 学位: -

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Project information

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出版物 1

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出版物名: Journal of Biological Chemistry
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: -
ページ: - 巻号: 277 (12) 通巻号: - 開始・終了ページ: 10410 - 10419 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): -