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  Crystallization and preliminary X-ray analysis of the membrane-bound cytochrome c nitrite reductase complex (NrfHA) from Wolinella succinogenes

Einsle, O., Stach, P., Messerschmidt, A., Klimmek, O., Simon, J., Kröger, A., et al. (2002). Crystallization and preliminary X-ray analysis of the membrane-bound cytochrome c nitrite reductase complex (NrfHA) from Wolinella succinogenes. Acta Crystallographica Section D - Biological Crystallography, 58, 341-342.

Item is

Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : Acta Crystallogr. Sect. D-Biol. Crystallogr.

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Einsle, O., Autor
Stach, P., Autor
Messerschmidt, A.1, 2, Autor           
Klimmek, O., Autor
Simon, J., Autor
Kröger, A., Autor
Kroneck, P. M. H., Autor
Affiliations:
1Huber, Robert / Structure Research, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565155              
2Mann, Matthias / Proteomics and Signal Transduction, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565159              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Crystals of the complex between the enzyme cytochrome c nitrite reductase (NrfA) and the membrane-bound quinol oxidase and electron carrier NrfH were grown by vapour diffusion using ammonium sulfate as a precipitant. In the epsilon- proteobacterium Wolinella succinogenes, NrfA and NrfH form a functional membrane-bound complex which catalyzes the last step in the metabolic pathway of nitrate dissimilation. NrfH represents a prototype of a large family of putative bacterial quinol oxidases, the NapC/NirT family, which have been proposed to serve as electron donors for a variety of reductases. Crystal growth of the NrfHA complex was strongly dependent on the presence of detergent; the crystals grown belonged to space group I422.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2002-02
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 35336
ISI: 000173442200029
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Acta Crystallographica Section D - Biological Crystallography
  Alternativer Titel : Acta Crystallogr. Sect. D-Biol. Crystallogr.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 58 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 341 - 342 Identifikator: ISSN: 0907-4449