Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
 
 
DownloadE-Mail
 Lokale TagsFreigabegeschichteDetailsÜbersicht
  Structural basis for Ca2+-independence and activation by homodimerization of tomato subtilase 3

Ottmann, C., Rose, R., Huttenlocher, F., Cedzich, A., Hauske, P., Kaiser, M., et al. (2009). Structural basis for Ca2+-independence and activation by homodimerization of tomato subtilase 3. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 106(40), 17223-17228.

Item is

 

einblenden: alle ausblenden: alle

Basisdaten

einblenden: ausblenden:
Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-58A5-1 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-58A6-0
Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.

Externe Referenzen

einblenden:

Urheber

einblenden:
ausblenden:
 Urheber:
Ottmann, C., Autor
Rose, R., Autor
Huttenlocher, F., Autor
Cedzich, A., Autor
Hauske, P., Autor
Kaiser, M.1, Autor           
Huber, R.2, Autor           
Schaller, A., Autor
Affiliations:
1External Organizations, ou_persistent22              
2Huber, Robert / Structure Research, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565155              

Inhalt

einblenden:
ausblenden:
Schlagwörter: calcium; proprotein convertase; protease-associated domain; subtilisin; thermostability
 Zusammenfassung: -

Details

einblenden:
ausblenden:
Sprache(n): eng - English
 Datum: 2009-10-06
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 437770
ISI: 000270537500065
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

einblenden:

Entscheidung

einblenden:

Projektinformation

einblenden:

Quelle 1

einblenden:
ausblenden:
Titel: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  Alternativer Titel : Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 106 (40) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 17223 - 17228 Identifikator: ISSN: 0027-8424