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  Presence and role of a second disulphide bond in recombinant lupanine hydroxylase using site-directed mutagenesis with (143)Cys -> Ser and (124,143)Cys -> Ser mutations in Escherichia coli

Stampolidis, P., Kaderbhai, N. N., & Kaderbhai, M. A. (2012). Presence and role of a second disulphide bond in recombinant lupanine hydroxylase using site-directed mutagenesis with (143)Cys -> Ser and (124,143)Cys -> Ser mutations in Escherichia coli. FEMS Microbiology Letters, 334(1), 35-43.

Item is

Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : FEMS Microbiol. Lett.

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Stampolidis, P.1, Autor           
Kaderbhai, N. N., Autor
Kaderbhai, M. A., Autor
Affiliations:
1Ullrich, Axel / Molecular Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565172              

Inhalt

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Schlagwörter: protein export; periplasmic space; disulphide bond formation; quinocytochrome c; pyrroloquinoline quinone; quinohaemoprotein
 Zusammenfassung: -

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2012-09
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: eDoc: 619190
ISI: 000307007200005
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: FEMS Microbiology Letters
  Alternativer Titel : FEMS Microbiol. Lett.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: HOBOKEN : WILEY-BLACKWELL
Seiten: - Band / Heft: 334 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 35 - 43 Identifikator: ISSN: 0378-1097