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  Malectin: a novel carbohydrate-binding protein of the endoplasmic reticulum and a candidate player in the early steps of protein N-glycosylation

Schallus, T., Jaeckh, C., Feher, K., Palma, A. S., Liu, Y., Simpson, J. C., Mackeen, M., Stier, G., Gibson, T. J., Feizi, T., Pieler, T., & Muhle-Goll, C. (2008). Malectin: a novel carbohydrate-binding protein of the endoplasmic reticulum and a candidate player in the early steps of protein N-glycosylation. Molecular Biology of the Cell, 19(8), 3404-3414. doi:10.1091/mbc.E08-04-0354.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-8C42-6 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0000-E3B9-F
資料種別: 学術論文

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:
MolBiolCell_19_2008_3404.pdf (全文テキスト（全般）), 2MB
 
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MolBiolCell_19_2008_3404.pdf
説明:
-
OA-Status:
閲覧制限:
制限付き (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf
技術的なメタデータ:
著作権日付:
-
著作権情報:
-
CCライセンス:
-
:
MolBiolCell_19_2008_3404_Suppl.pdf (付録資料), 2MB
 
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MolBiolCell_19_2008_3404_Suppl.pdf
説明:
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OA-Status:
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制限付き (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf
技術的なメタデータ:
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著作権情報:
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CCライセンス:
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http://www.molbiolcell.org/content/19/8/3404.full.pdf+html (全文テキスト（全般）)
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http://www.molbiolcell.org/content/suppl/2008/06/04/E08-04-0354.DC1/schallus_et_al_supplement.pdf (付録資料)
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-
OA-Status:

作成者

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 作成者:
Schallus, Thomas1, 著者           
Jaeckh, Christine, 著者
Feher, Krisztina1, 著者           
Palma, Angelina S., 著者
Liu, Yuhong2, 著者           
Simpson, Jeremy C., 著者
Mackeen, Mukram, 著者
Stier, Gunter1, 著者           
Gibson, Toby J., 著者
Feizi, Ten, 著者
Pieler, Tomas, 著者
Muhle-Goll, Claudia1, 著者           
所属:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              
2Department of Cell Physiology, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497701              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: N-Glycosylation starts in the endoplasmic reticulum (ER) where a 14-sugar glycan composed of three glucoses, nine mannoses, and two N-acetylglucosamines (Glc(3)Man(9)GlcNAc(2)) is transferred to nascent proteins. The glucoses are sequentially trimmed by ER-resident glucosidases. The Glc(3)Man(9)GlcNAc(2) moiety is the substrate for oligosaccharyltransferase; the Glc(1)Man(9)GlcNAc(2) and Man(9)GlcNAc(2) intermediates are signals for glycoprotein folding and quality control in the calnexin/calreticulin cycle. Here, we report a novel membrane-anchored ER protein that is highly conserved in animals and that recognizes the Glc(2)-N-glycan. Structure determination by nuclear magnetic resonance showed that its luminal part is a carbohydrate binding domain that recognizes glucose oligomers. Carbohydrate microarray analyses revealed a uniquely selective binding to a Glc(2)-N-glycan probe. The localization, structure, and binding specificity of this protein, which we have named malectin, open the way to studies of its role in the genesis, processing and secretion of N-glycosylated proteins.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2008-04-062008-05-282008-06-042008-08-01
 出版の状態: 出版
 ページ: 11
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子（DOI, ISBNなど）: DOI: 10.1091/mbc.E08-04-0354
URI: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18524852
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Molecular Biology of the Cell
  その他 : Mol. Biol. Cell
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: American Society for Cell Biology
ページ: - 巻号: 19 (8) 通巻号: - 開始・終了ページ: 3404 - 3414 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: ISSN: 1059-1524
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954927716372_1