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  BMI1 regulates PRC1 architecture and activity through homo- and hetero-oligomerization.

Gray, F., Cho, H. J., Shukla, S., He, S., Harris, A., Boytsov, B., Jaremko, L., Jaremko, M., Demeler, B., Lawlor, E. R., Grembecka, J., & Cierpicki, T. (2016). BMI1 regulates PRC1 architecture and activity through homo- and hetero-oligomerization. Nature Communications, 7:. doi:10.1038/ncomms13343.

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基本情報

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資料種別: 学術論文

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2367688.pdf (出版社版), 2MB
ファイルのパーマリンク:
https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-1129-0
ファイル名:
2367688.pdf
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application/pdf / [MD5]
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著作権日付:
-
著作権情報:
-
:
2367688_Suppl_1.pdf (付録資料), 2MB
ファイルのパーマリンク:
https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-112A-E
ファイル名:
2367688_Suppl_1.pdf
説明:
-
OA-Status:
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公開
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf / [MD5]
技術的なメタデータ:
著作権日付:
-
著作権情報:
-
CCライセンス:
-
:
2367688_Suppl_2.pdf (付録資料), 534KB
ファイルのパーマリンク:
https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-112B-C
ファイル名:
2367688_Suppl_2.pdf
説明:
-
OA-Status:
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MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf / [MD5]
技術的なメタデータ:
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-
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-
CCライセンス:
-

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作成者

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 作成者:
Gray, F., 著者
Cho, H. J., 著者
Shukla, S., 著者
He, S. , 著者
Harris, A., 著者
Boytsov, B., 著者
Jaremko, L.1, 著者           
Jaremko, M.2, 著者           
Demeler, B., 著者
Lawlor, E. R., 著者
Grembecka, J., 著者
Cierpicki, T., 著者
所属:
1Department of NMR Based Structural Biology, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578567              
2Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: BMI1 is a core component of the polycomb repressive complex 1 (PRC1) and emerging data support a role of BMI1 in cancer. The central domain of BMI1 is involved in protein-protein interactions and is essential for its oncogenic activity. Here, we present the structure of BMI1 bound to the polyhomeotic protein PHC2 illustrating that the central domain of BMI1 adopts an ubiquitin-like (UBL) fold and binds PHC2 in a beta-hairpin conformation. Unexpectedly, we find that the UBL domain is involved in homo-oligomerization of BMI1. We demonstrate that both the interaction of BMI1 with polyhomeotic proteins and homo-oligomerization via UBL domain are necessary for H2A ubiquitination activity of PRC1 and for clonogenic potential of U2OS cells. Here, we also emphasize need for joint application of NMR spectroscopy and X-ray crystallography to determine the overall structure of the BMI1-PHC2 complex.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2016-11-09
 出版の状態: オンラインで出版済み
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1038/ncomms13343
 学位: -

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訴訟

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出版物 1

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出版物名: Nature Communications
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: -
ページ: 12 巻号: 7 通巻号: 13343 開始・終了ページ: - 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): -