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  Catalytic promiscuity of glycopeptide N-methyltransferases enables bio-orthogonal labelling of biosynthetic intermediates

Brieke, C., Yim, G., Peschke, M., Wright, G. D., & Cryle, M. J. (2016). Catalytic promiscuity of glycopeptide N-methyltransferases enables bio-orthogonal labelling of biosynthetic intermediates. Chemical Communications, 52(94), 13679-13682. doi:10.1039/C6CC06975D.

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ChemCommunic_epub_2016_975d.pdf (beliebiger Volltext), 3MB
 
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ChemCommunic_epub_2016_975d.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://pubs.rsc.org/en/content/articlepdf/2016/cc/c6cc06975d (beliebiger Volltext)
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https://dx.doi.org/10.1039/C6CC06975D (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
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Urheber

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 Urheber:
Brieke, Clara1, Autor           
Yim, Grace, Autor
Peschke, Madeleine1, Autor           
Wright, Gerard D., Autor
Cryle, Max J.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: We show that two α-N-methyltransferases involved in the biosynthesis of glycopeptide antibiotics (GPAs) already recognise partly crosslinked precursor peptides of teicoplanin aglycone indicating that in vivo N-methylation can occur as an early tailoring step during GPA biosynthesis. This relaxed substrate specificity is accompanied by a remarkable promiscuity regarding the co-substrate enabling modulation of biological activity and the introduction of reactive handles which could be further modified using bio-orthogonal chemistry.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-08-252016-10-282016-11-012016-11-17
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 4
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Chemical Communications
  Andere : Chem. Commun.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Cambridge, UK : Royal Society of Chemistry
Seiten: - Band / Heft: 52 (94) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 13679 - 13682 Identifikator: ISSN: 1359-7345
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954928495413