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  LOVTRAP: an optogenetic system for photoinduced protein dissociation

Wang, H., Vilela, M., Winkler, A., Tarnawski, M., Schlichting, I., Yumerefendi, H., et al. (2016). LOVTRAP: an optogenetic system for photoinduced protein dissociation. Nature methods, 13(9), 755-758. doi:10.1038/nmeth.3926.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002B-1FDA-D Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002B-9CC7-9
Genre: Zeitschriftenartikel

Dateien

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NatMeth_epup_2016_926.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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NatMeth_epup_2016_926.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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-
:
NatMeth_epup_2016_926_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 3MB
 
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NatMeth_epup_2016_926_Suppl.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.nature.com/nmeth/journal/vaop/ncurrent/pdf/nmeth.3926.pdf (beliebiger Volltext)
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OA-Status:
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https://dx.doi.org/10.1038/nmeth.3926 (beliebiger Volltext)
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OA-Status:
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http://www.nature.com/nmeth/journal/vaop/ncurrent/extref/nmeth.3926-S1.pdf (Ergänzendes Material)
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externe Referenz:
http://www.nature.com/nmeth/journal/vaop/ncurrent/extref/nmeth.3926-S2.zip (Ergänzendes Material)
Beschreibung:
-
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Urheber

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 Urheber:
Wang, Hui, Autor
Vilela, Marco, Autor
Winkler, Andreas1, Autor           
Tarnawski, Miroslaw1, Autor           
Schlichting, Ilme1, Autor           
Yumerefendi, Hayretin, Autor
Kuhlman, Brian, Autor
Liu, Rihe, Autor
Danuser, Gaudenz, Autor
Hahn, Klaus M, Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: Cell migration; Cell signalling; Optogenetics
 Zusammenfassung: LOVTRAP is an optogenetic approach for reversible light-induced protein dissociation using protein A fragments that bind to the LOV domain only in the dark, with tunable kinetics and a >150-fold change in the dissociation constant (Kd). By reversibly sequestering proteins at mitochondria, we precisely modulated the proteins' access to the cell edge, demonstrating a naturally occurring 3-mHz cell-edge oscillation driven by interactions of Vav2, Rac1, and PI3K proteins.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-06-162015-11-212016-07-182016-09-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 7
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/nmeth.3926
URI: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27427858
URI: http://www.nature.com/nmeth/journal/vaop/ncurrent/full/nmeth.3926.html?WT.feed_name=subjects_optogenetics
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature methods
  Andere : Nature methods
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: New York, NY : Nature Pub. Group
Seiten: - Band / Heft: 13 (9) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 755 - 758 Identifikator: ISSN: 1548-7091
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/111088195279556