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  Peptide deformylase

Becker, A., & Kabsch, W. (2001). Peptide deformylase. In A. Messerschmidt, R. Huber, & T. W. Poulos K. (Eds.), Handbook of Metalloproteins (pp. 915-928). Chichester: Interscience Wiley. doi:10.1002/0470028637.met165.

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Basisdaten

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Genre: Buchkapitel
Alternativer Titel : Peptide deformylase

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HdbkMetalloprot_2001_915.pdf (beliebiger Volltext), 441KB
 
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HdbkMetalloprot_2001_915.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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Externe Referenzen

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http://dx.doi.org/10.1002/0470028637.met165 (beliebiger Volltext)
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Urheber

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 Urheber:
Becker, Andreas1, Autor           
Kabsch, Wolfgang1, 2, Autor           
Affiliations:
1Emeritus Group Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497712              
2Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: mononuclear iron peptide hydrolase; transformylase property; methionyl t-RNA formyltransferase; eubacterial protein synthesis
 Zusammenfassung: Peptide deformylase (EC 3.5.1.31) is a mononuclear iron enzyme that cleaves the formyl group of the N-terminal formyl-methionine residue of nascent polypeptide chains in eubacteria. It is strictly stereospecific for a l-amino acid as the first residue of formyl-peptide substrates and strongly prefers substrates with at least two or more residues. The native enzyme from Escherichia coli is a monomeric protein of 168 amino acid residues that contains one tightly bound Fe2+ ion. The metal ion is tetrahedrally coordinated by a water molecule and the side chains of residues Cys90, His132, and His136. Similar to thermolysin, the two histidines are part of the HEXXH motif and the glutamate residue is required for enzymatic activity. The native iron form of peptide deformylase is extremely sensitive to oxidative destruction. On substitution of the iron ion by Ni2+ or Co2+ the enzyme is insensitive to oxidation and maintains its activity, whereas the Zn2+ form is nearly inactive.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2006-04-152001
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 15
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Interne Begutachtung
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Handbook of Metalloproteins
Genre der Quelle: Buch
 Urheber:
Messerschmidt, A., Autor
Huber, R., Autor
Poulos K., T.: Wieghardt, Autor
Messerschmidt, A., Herausgeber
Huber, R., Herausgeber
Poulos K., T.: Wieghardt, Herausgeber
Affiliations:
-
Ort, Verlag, Ausgabe: Chichester : Interscience Wiley
Seiten: - Band / Heft: - Artikelnummer: - Start- / Endseite: 915 - 928 Identifikator: ISBN: 0-471-62743-7