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  Structural characterization of polyglutamine fibrils by solid-state NMR spectroscopy

Schneider, R., Schumacher, M. C., Müeller, H., Nand, D., Klaukien, V., Heise, H., Riedel, D., Wolf, G., Behrmann, E., Raunser, S., Seidel, R., Engelhard, M., & Baldus, M. (2011). Structural characterization of polyglutamine fibrils by solid-state NMR spectroscopy. Journal of molecular biology, 412(1), 121-136. doi:10.1016/j.jmb.2011.06.045.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-63DE-6 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-63DF-4
資料種別: 学術論文

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:
Schneider-2011-Structural characterization of.pdf (全文テキスト（全般）), 2MB
 
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-
ファイル名:
Schneider-2011-Structural characterization of.pdf
説明:
-
OA-Status:
閲覧制限:
非公開
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf
技術的なメタデータ:
著作権日付:
-
著作権情報:
-
CCライセンス:
-

作成者

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 作成者:
Schneider, R., 著者
Schumacher, M. C., 著者
Müeller, H., 著者
Nand, D., 著者
Klaukien, V., 著者
Heise, H., 著者
Riedel, D., 著者
Wolf, G., 著者
Behrmann, E.1, 著者
Raunser, S., 著者
Seidel, R., 著者
Engelhard, M., 著者
Baldus, M., 著者
所属:
1External Organizations, ou_persistent22              

内容説明

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キーワード: Magnetic Resonance Spectroscopy/*methods Microscopy, Electron Peptides/chemical synthesis/*chemistry
 要旨: Protein aggregation via polyglutamine stretches occurs in a number of severe neurodegenerative diseases such as Huntington's disease. We have investigated fibrillar aggregates of polyglutamine peptides below, at, and above the toxicity limit of around 37 glutamine residues using solid-state NMR and electron microscopy. Experimental data are consistent with a dry fibril core of at least 70-80 A in width for all constructs. Solid-state NMR dipolar correlation experiments reveal a largely beta-strand character of all samples and point to tight interdigitation of hydrogen-bonded glutamine side chains from different sheets. Two approximately equally frequent populations of glutamine residues with distinct sets of chemical shifts are found, consistent with local backbone dihedral angles compensating for beta-strand twist or with two distinct sets of side-chain conformations. Peptides comprising 15 glutamine residues are present as single extended beta-strands. Data obtained for longer constructs are most compatible with a superpleated arrangement with individual molecules contributing beta-strands to more than one sheet and an antiparallel assembly of strands within beta-sheets.

資料詳細

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言語:
 日付: 2011
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: -
 識別子（DOI, ISBNなど）: その他: 21763317
DOI: 10.1016/j.jmb.2011.06.045
ISSN: 1089-8638 (Electronic)
ISSN: 0022-2836 (Linking)
 学位: -

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訴訟

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出版物 1

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出版物名: Journal of molecular biology
  出版物の別名 : J. Mol. Biol.
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: -
ページ: - 巻号: 412 (1) 通巻号: - 開始・終了ページ: 121 - 136 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: -