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  Oligomerization and ligand-binding properties of the ectodomain of the alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid receptor subunit GluRD

Kuusinen, A., Abele, R., Madden, D. R., & Keinänen, K. (1999). Oligomerization and ligand-binding properties of the ectodomain of the alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid receptor subunit GluRD. The Journal of Biological Chemistry, 274(41), 28937-28943. doi:10.1074/jbc.274.41.28937.

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-A692-2 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-A693-F
資料種別: 学術論文
その他のタイトル : Oligomerization and ligand-binding properties of the ectodomain of the alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid receptor subunit GluRD

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JBiolChem_274_1999_28937.pdf (全文テキスト（全般）), 255KB
 
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JBiolChem_274_1999_28937.pdf
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制限付き (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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著作権情報:
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http://www.jbc.org/cgi/reprint/274/41/28937 (全文テキスト（全般）)
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http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.41.28937 (全文テキスト（全般）)
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作成者

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 作成者:
Kuusinen, Arja, 著者
Abele, Rupert1, 著者           
Madden, Dean R.1, 著者           
Keinänen, Kari, 著者
所属:
1Max Planck Research Group Ion Channel Structure (Dean R. Madden), Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497725              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: The extracellular part of ionotropic glutamate receptor (iGluR) subunits can be divided into a conserved two-lobed ligand-binding domain (S1S2) and an N-terminal ˜400-residue segment of unknown function (X domain) which shows high sequence variation among subunits. To investigate the structure and properties of the N-terminal domain, we have now produced affinity-tagged recombinant fragments which represent the X domain of the GluRD subunit of alpha -amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid (AMPA)-selective glutamate receptors either alone or covalently linked to the ligand-binding domain (XS1S2). These fragments were expressed in insect cells as secreted soluble proteins and were recognized by a conformation-specific anti-GluRD monoclonal antibody. A hydrodynamic analysis of the purified fragments revealed them to be dimers, in contrast to the S1S2 ligand-binding domain which is monomeric. The X domain did not bind radiolabeled AMPA or glutamate nor did its presence affect the ligand binding properties of the S1S2 domain. Our findings demonstrate that the N-terminal domain of AMPA receptor can be expressed as a soluble polypeptide and suggest that subunit interactions in iGluR may involve the extracellular domains

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 1999-07-201999-03-221999-10-08
 出版の状態: 出版
 ページ: 7
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子（DOI, ISBNなど）: eDoc: 666558
DOI: 10.1074/jbc.274.41.28937
URI: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10506139
URI: http://www.jbc.org/cgi/content/full/274/41/28937
URI: http://www.jbc.org/cgi/reprint/274/41/28937
その他: 4441
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: The Journal of Biological Chemistry
  その他 : JBC
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: Baltimore, etc. : American Society for Biochemistry and Molecular Biology [etc.]
ページ: - 巻号: 274 (41) 通巻号: - 開始・終了ページ: 28937 - 28943 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: ISSN: 0021-9258
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925410826_1