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  PEVK Domain of Titin: An Entropic Spring with Actin-Binding Properties

Linke, W. A., Kulke, M., Li, H., Fujita-Becker, S., Neagoea, C., Manstein, D. J., Gautel, M., & Fernandez, J. M. (2002). PEVK Domain of Titin: An Entropic Spring with Actin-Binding Properties. Journal of Structural Biology, 137(1-2):, pp. 194-205. Retrieved from http://dx.doi.org/10.1006/jsbi.2002.4468.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0014-0F19-E 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0014-0F1A-C
資料種別: 学術論文
その他のタイトル : J. Struct. Biol.

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作成者

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 作成者:
Linke, Wolfgang A., 著者
Kulke, Michael, 著者
Li, Hongbin, 著者
Fujita-Becker, Setsuko1, 著者
Neagoea, Ciprian, 著者
Manstein, Dietmar J.1, 著者
Gautel, Mathias1, 著者
Fernandez, Julio M., 著者
所属:
1Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society, ou_1753286              

内容説明

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キーワード: connectin; actin-binding protein; entropic elasticity; atomic force microscopy; immunoelectron microscopy
 要旨: The PEVKdomain of the giant muscle protein titin is a proline-rich sequence with unknown secondary/tertiary structure. Here we compared the force-extension behavior of cloned cardiac PEVK titin measured by single-molecule atomic force spectroscopy with the extensibility of the PEVK domain measured in intact cardiac muscle sarcomeres. The analysis revealed that cardiac PEVK titin acts as an entropic spring with the properties of a random coil exhibiting mechanical conformations of different flexibility. Since in situ, titin is in close proximity to the thin filaments, we also studied whether the PEVK domain of cardiac or skeletal titin may interact with actin filaments. Interaction was indeed found in the in vitro motility assay, in which recombinant PEVK titin constructs slowed down the sliding velocity of actin filaments over myosin. Skeletal PEVK titin affected the actin sliding to a lesser degree than cardiac PEVK titin. The cardiac PEVK effect was partially suppressed by physiological Ca2+ concentrations, whereas the skeletal PEVK effect was independent of [Ca2+]. Cosedimentation assays confirmed the Ca2+-modulated actin-binding propensity of cardiac PEVK titin, but did not detect interaction between actin and skeletal PEVK titin. In myofibrils, the relatively weak actin-PEVK interaction gives rise to a viscous force component opposing filament sliding. Thus, the PEVK domain contributes not only to the extensibility of the sarcomere, but also affects contractile properties.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2002-01
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子（DOI, ISBNなど）: eDoc: 41784
URI: http://dx.doi.org/10.1006/jsbi.2002.4468
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Journal of Structural Biology
  出版物の別名 : J. Struct. Biol.
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: -
ページ: - 巻号: 137 (1-2) 通巻号: 1 開始・終了ページ: 194 - 205 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: -