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Abstract:
Die vorliegende Dissertation zeigt die Verwendung von kovalent und ortsspezifisch gekoppelten Fluoreszenzsonden an Ras und Rap zur Analyse der Interaktion mit Bindungspartnern. Die fluoreszenten Protein-Varianten wurden auf Signalgebung für die Bindung an Interaktionspartner getestet und die Bindung detailliert charakterisiert.
Epac1 ist ein durch cAMP regulierter Guaninnukleotid-Austauschfaktor für die kleine Ras-ähnliche GTPase Rap1. Die Bindung von cAMP und fluoreszenten cAMP-Analoga an die cAMP-Bindungsdomäne wurde mittels Fluoreszenzspektroskopie untersucht. Die Untersuchung der Aktivierung von Epac zeigt, daß Bindung zyklischer Nukleotide und Aktivierung der GEF-Aktivität voneinander entkoppelt werden können. Dies ist die Grundlage zur gezielten Entwicklung spezifischer Inhibitoren (und auch Aktivatoren) von Epac.
